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Molekulardynamik

Martin Zacharias

Forschungsgebiet

Die Funktion von Proteinen und Nukleinsäuren in lebenden Zellen wird durch ihre molekulare Dynamik bestimmt. Am Lehrstuhl „Molekulardynamik“ werden Computersimulationsmethoden eingesetzt, um die Struktur, Funktion und Dynamik von Biomolekülen zu untersuchen. Zu unseren Zielen zählt dabei ein genaueres Verständnis von Strukturbildungsprozessen und die Entschlüsselung des Mechanismus der Assoziation von Biomolekülen. Moleküldynamiksimulationen basierend auf einem klassischen Kraftfeld bilden unsere wichtigste Methode, um die Molekülbewegung in atomarem Detail zu verfolgen. Die Simulationen erlauben es uns, thermodynamische und kinetische Moleküleigenschaften mit Methoden der statistischen Mechanik zu analysieren. Wir entwickeln darüber hinaus auch Verfahren, um die Bindung von Liganden an Biomoleküle vorherzusagen.

Adresse/Kontakt

James-Franck-Str. 1
85748 Garching b. München
+49 89 289 12393
Fax: +49 89 289 12444

Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter der Arbeitsgruppe

Professorinnen und Professoren

Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter

Lehrangebot der Arbeitsgruppe

Lehrveranstaltungen mit Beteiligung der Arbeitsgruppe

Ausgeschriebene Angebote für Abschlussarbeiten an der Arbeitsgruppe

Berechnung der Bindeaffinität von Liganden an ein Protein durch Computersimulation

Mit Hilfe von Moleküldynamiksimulationen sollen freie Energien der Bindung von einem Liganden an ein Enzymmolekül berechnet werden. Der Ligand hemmt die Aktivität des Enzyms durch Bindung an die aktive Tasche des Enzyms. Durch Simulationsstudien kann der Einfluss einzelner chemischer Gruppen auf die Bindeaffinität (=Stärke der Bindung) des Liganden untersucht werden. Ziel der Simulationsstudien ist es, die Bedeutung einzelner chemischer Gruppen für die Bindeaffinität zu analysieren und mögliche Wege zu Erhöhung der Affinität aufzuzeigen.

geeignet als
  • Bachelorarbeit Physik
Themensteller(in): Martin Zacharias
Spezifität der Protein-DNA-Bindung durch Freie-Energie-Simulationen

Regulatorische Proteine können ganz bestimmte Abschnitte einer DNA mit hoher Affinität binden. Der molekulare Mechanismus, wie die hohe Affinität und gleichzeitig Spezifität für bestimmte DNA-Sequenzen erreicht wird, ist noch immer nicht genau verstanden. Mit Hilfe von Computersimulationen sollen die Spezifität der Protein-DNA-Wechselwirkung an einem Modellsystem untersucht werden. Dabei kommen Methoden der Berechnung von Änderungen der freien Energie der Bindung zum Einsatz. Die Simulationen erlauben die Analyse der auftretenden molekularen Kräfte und Energiebeiträge zur Bindung. Die Arbeit erfordert Interesse an statistischer Mechanik und der Verwendung von Simulationsmethoden am Computer.

geeignet als
  • Bachelorarbeit Physik
Themensteller(in): Martin Zacharias

Abgeschlossene und laufende Abschlussarbeiten an der Arbeitsgruppe

Studz of vortex dynamics in turbulent channel flow, which can be exactly represented by solving stochastic Langevin equations.
Abschlussarbeit im Masterstudiengang Physics (Applied and Engineering Physics)
Themensteller(in): Martin Zacharias
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