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Prof. Dr. Martin Zacharias

Photo von Prof. Dr. Martin Zacharias.
Telefon
+49 89 289-12335
Raum
PH: 2077
E-Mail
martin.zacharias@mytum.de
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Arbeitsgruppe
Molekulardynamik
Funktionen
  • Professur für Molekulardynamik
  • Sprecher der Theorie

Lehrveranstaltungen und Termine

Titel und Modulzuordnung
ArtSWSDozent(en)Termine
Continuum Mechanics
Zuordnung zu Modulen:
VO 4 Zacharias, M. Mo, 14:00–16:00, PH HS2
Di, 08:30–10:00, PH HS2
Seminar zu aktuellen Themen der molekularen Biophysik
Zuordnung zu Modulen:
HS 2 Zacharias, M. Mi, 14:00–16:00, PH 2074
Exercise to Continuum Mechanics
Zuordnung zu Modulen:
UE 2
Leitung/Koordination: Zacharias, M.
Termine in Gruppen
Biomolecular Systems
Zuordnung zu Modulen:
SE 2 Gerland, U. Simmel, F. Zacharias, M. Do, 12:00–14:00, PH 3343
sowie einzelne oder verschobene Termine
FOPRA-Versuch 74: Molekulardynamik
Zuordnung zu Modulen:
PR 1 Zacharias, M.
Mitwirkende: Frost, C.Westphälinger, P.
Praktikum Biophysik für Studenten der Biochemie
Zuordnung zu Modulen:
PR 4 Bausch, A. Dietz, H. Lieleg, O. Rief, M. Simmel, F. … (insgesamt 7) Mi, 08:00–13:00, PH 3024
sowie einzelne oder verschobene Termine
Repetitorium zu Seminar zu aktuellen Themen der molekularen Biophysik
Zuordnung zu Modulen:
RE 2
Leitung/Koordination: Zacharias, M.

Ausgeschriebene Angebote für Abschlussarbeiten

Berechnung der Bindeaffinität von Liganden an ein Protein durch Computersimulation

Mit Hilfe von Moleküldynamiksimulationen sollen freie Energien der Bindung von einem Liganden an ein Enzymmolekül berechnet werden. Der Ligand hemmt die Aktivität des Enzyms durch Bindung an die aktive Tasche des Enzyms. Durch Simulationsstudien kann der Einfluss einzelner chemischer Gruppen auf die Bindeaffinität (=Stärke der Bindung) des Liganden untersucht werden. Ziel der Simulationsstudien ist es, die Bedeutung einzelner chemischer Gruppen für die Bindeaffinität zu analysieren und mögliche Wege zu Erhöhung der Affinität aufzuzeigen.

geeignet als
  • Bachelorarbeit Physik
Themensteller(in): Martin Zacharias
Spezifität der Protein-DNA-Bindung durch Freie-Energie-Simulationen

Regulatorische Proteine können ganz bestimmte Abschnitte einer DNA mit hoher Affinität binden. Der molekulare Mechanismus, wie die hohe Affinität und gleichzeitig Spezifität für bestimmte DNA-Sequenzen erreicht wird, ist noch immer nicht genau verstanden. Mit Hilfe von Computersimulationen sollen die Spezifität der Protein-DNA-Wechselwirkung an einem Modellsystem untersucht werden. Dabei kommen Methoden der Berechnung von Änderungen der freien Energie der Bindung zum Einsatz. Die Simulationen erlauben die Analyse der auftretenden molekularen Kräfte und Energiebeiträge zur Bindung. Die Arbeit erfordert Interesse an statistischer Mechanik und der Verwendung von Simulationsmethoden am Computer.

geeignet als
  • Bachelorarbeit Physik
Themensteller(in): Martin Zacharias
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